QCM enzymologie : Km, Vmax et inhibitions (PASS / L.AS)
Ce QCM d’enzymologie reprend le modèle de Michaelis-Menten, la représentation de Lineweaver-Burk et les inhibitions réversibles. Il s’adresse aux étudiants de PASS / L.AS qui veulent sécuriser calculs et interprétations graphiques. Fais les calculs sur un brouillon avant de lire la correction.
Le quiz : 11 questions corrigées
Réponds sans regarder ton cours : l’explication s’affiche après chaque réponse.
Question 1 sur 11
Comment définit-on la constante de Michaelis Km ?
Réponse : La concentration en substrat pour laquelle v = Vmax/2. Km est une concentration en substrat : celle qui donne la moitié de la vitesse maximale. Le nombre de molécules transformées par seconde et par site actif correspond au kcat.Question 2 sur 11
Une enzyme michaélienne a une Vmax de 100 µmol·min⁻¹ et un Km de 2 mM. Quelle est la vitesse initiale pour [S] = 6 mM ?
Réponse : 75 µmol·min⁻¹. v = 100 × 6 / (2 + 6) = 600 / 8 = 75 µmol·min⁻¹. 25 correspond à l’inversion de Km et [S] ; 50 serait la vitesse pour [S] = Km.Question 3 sur 11
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur les paramètres cinétiques ?
Réponse : Km apparent augmente, Vmax inchangée. L’inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat pour le site actif : il faut plus de substrat pour atteindre Vmax/2 (Km apparent augmenté), mais à saturation Vmax est atteinte.Question 4 sur 11
Quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif pur ?
Réponse : Km inchangé, Vmax diminue. L’inhibiteur non compétitif pur se fixe aussi bien sur E que sur ES : il retire une fraction d’enzyme active (Vmax diminue) sans modifier l’affinité pour le substrat (Km inchangé).Question 5 sur 11
En représentation de Lineweaver-Burk, que vaut l’ordonnée à l’origine de la droite ?
Réponse : 1/Vmax. Pour 1/[S] = 0, l’équation 1/v = (Km/Vmax)·(1/[S]) + 1/Vmax donne 1/v = 1/Vmax. Km/Vmax est la pente et −1/Km l’abscisse à l’origine.Question 6 sur 11
En représentation de Lineweaver-Burk, en quel point la droite coupe-t-elle l’axe des abscisses ?
Réponse : −1/Km. Pour 1/v = 0, on obtient 1/[S] = −1/Km. Attention à ne pas confondre avec −Km, qui oublierait l’inversion propre à cette représentation.Question 7 sur 11
En Lineweaver-Burk, on obtient des droites parallèles avec et sans inhibiteur. De quel type d’inhibition s’agit-il ?
Réponse : Incompétitive. L’inhibiteur incompétitif diminue Km et Vmax dans le même rapport : la pente Km/Vmax est inchangée et les droites sont parallèles. En inhibition compétitive, elles se coupent sur l’axe des ordonnées.Question 8 sur 11
Lequel de ces paramètres une enzyme ne modifie-t-elle PAS ?
Réponse : La constante d’équilibre de la réaction. Une enzyme abaisse l’énergie d’activation, ce qui accélère la réaction et raccourcit le temps pour atteindre l’équilibre. Elle ne change ni le ΔG ni la position de l’équilibre, donc ni la constante d’équilibre.Question 9 sur 11
Deux enzymes E1 (Km = 0,1 mM) et E2 (Km = 10 mM) agissent sur le même substrat. Que peut-on dire ?
Réponse : E1 a la plus forte affinité apparente pour le substrat. Plus le Km est faible, moins il faut de substrat pour atteindre la demi-saturation : E1 a donc la plus forte affinité apparente. Km ne renseigne pas sur la valeur de Vmax.Question 10 sur 11
Quelle est l’allure de la courbe v = f([S]) d’une enzyme allostérique à coopérativité positive ?
Réponse : Sigmoïde. La fixation d’une molécule de substrat facilite celle des suivantes, d’où une courbe sigmoïde. La courbe hyperbolique est celle d’une enzyme michaélienne.Question 11 sur 11
Quelle inhibition peut être levée en augmentant fortement la concentration en substrat ?
Réponse : L’inhibition compétitive. Dans l’inhibition compétitive, substrat et inhibiteur se disputent le site actif : un large excès de substrat déplace l’inhibiteur et restaure Vmax. Ce n’est pas le cas lorsque l’inhibiteur agit sur ES ou inactive définitivement l’enzyme.
L’essentiel à retenir : Enzymologie : Km, Vmax et inhibitions
Rôle d’une enzyme et modèle de Michaelis-Menten
Une enzyme est un catalyseur biologique, le plus souvent protéique : elle accélère une réaction en abaissant son énergie d’activation, sans être consommée et sans modifier la variation d’enthalpie libre (ΔG) ni la constante d’équilibre. Elle fixe le substrat au niveau de son site actif pour former un complexe enzyme-substrat (ES).
Pour une enzyme michaélienne, la vitesse initiale suit l’équation v = Vmax·[S] / (Km + [S]) ; la courbe v = f([S]) est une hyperbole. Vmax est la vitesse atteinte lorsque l’enzyme est saturée ; elle est proportionnelle à la concentration totale en enzyme (Vmax = kcat·[E]t, kcat étant le nombre de renouvellement). Km est la concentration en substrat pour laquelle v = Vmax/2 ; un Km faible traduit une forte affinité apparente de l’enzyme pour son substrat. Le rapport kcat/Km mesure l’efficacité catalytique.
La représentation de Lineweaver-Burk
En doubles inverses, 1/v = (Km/Vmax)·(1/[S]) + 1/Vmax : on obtient une droite de pente Km/Vmax, qui coupe l’axe des ordonnées en 1/Vmax et l’axe des abscisses en −1/Km. Cette linéarisation permet de déterminer graphiquement Km et Vmax et de reconnaître le type d’inhibition. Les enzymes allostériques ne suivent pas ce modèle : leur courbe v = f([S]) est sigmoïde lorsqu’il existe une coopérativité positive.
Les inhibitions réversibles
Inhibition compétitive : l’inhibiteur, souvent analogue structural du substrat, se fixe au site actif de l’enzyme libre. Le Km apparent augmente, Vmax est inchangée, et l’inhibition est levée par un excès de substrat. En Lineweaver-Burk, les droites se coupent sur l’axe des ordonnées.
Inhibition non compétitive pure : l’inhibiteur se fixe avec la même affinité sur l’enzyme libre et sur le complexe ES, hors du site actif. Vmax diminue, Km est inchangé ; les droites se coupent sur l’axe des abscisses. Inhibition incompétitive : l’inhibiteur ne se fixe que sur le complexe ES. Vmax et Km diminuent dans le même rapport ; les droites sont parallèles.
8 flashcards pour mémoriser
Essaie de répondre avant de retourner la carte.
Équation de Michaelis-Menten+
v = Vmax·[S] / (Km + [S])
Km+
Concentration en substrat donnant v = Vmax/2 ; un Km faible signifie une forte affinité apparente.
Vmax+
Vitesse à saturation de l’enzyme ; Vmax = kcat·[E]t.
Efficacité catalytique+
Rapport kcat/Km.
Lineweaver-Burk+
1/v = (Km/Vmax)·(1/[S]) + 1/Vmax ; ordonnée à l’origine 1/Vmax, abscisse à l’origine −1/Km.
Inhibition compétitive+
Km apparent augmente, Vmax inchangée ; droites sécantes sur l’axe des ordonnées ; levée par excès de substrat.
Inhibition non compétitive pure+
Vmax diminue, Km inchangé ; droites sécantes sur l’axe des abscisses.
Inhibition incompétitive+
Fixation sur ES uniquement ; Km et Vmax diminuent dans le même rapport ; droites parallèles.
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